Crystallization and initial X-ray diffraction studies of the flavoenzyme NAD(P)H:(acceptor) oxidoreductase (FerB) from the soil bacterium Paracoccus denitrificans

• Autoři: KLUMPLER Tomáš; SEDLÁČEK Vojtěch; MAREK Jaromír; WIMMEROVÁ Michaela; KUČERA Igor
• Rok publikování: 2010
• Druh: Článek v odborném periodiku
• Časopis / Zdroj: Acta crystallographica. Section F Structural biology and crystallization communications
• Fakulta / Pracoviště MU: Přírodovědecká fakulta
• www: http://www3.interscience.wiley.com/journal/123345936/abstract
• Obor: Biochemie
• Klíčová slova: PSEUDOMONAS-PUTIDA; QUINONE REDUCTASE; FERRIC REDUCTASE; FLAVOPROTEINS; CRYSTALS; PROTEIN
• Popis: The flavin-dependent enzyme FerB from Paracoccus denitrificans reduces a broad range of compounds, including ferric complexes, chromate and most notably quinones, at the expense of the reduced nicotinamide adenine dinucleotide cofactors NADH or NADPH. Recombinant unmodified and SeMet-substituted FerB were crystallized under similar conditions by the hanging-drop vapour-diffusion method with microseeding using PEG 4000 as the precipitant. FerB crystallized in several different crystal forms, some of which diffracted to approximately 1.8 A resolution. Structure determination by the three-wavelength MAD/MRSAD method is now in progress.

Související projekty

• Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím
• Molekulární podstata buněčných a tkáňových regulací
• Struktura, funkce a regulace FerB, širokospecifické bakteriální oxidoreduktasy s možným významem pro ekotechnologii
• Molekulární mechanismy proliferace a diferenciace buněk