Informace o publikaci

Dynamic structure and binding specifity of the receiver domain of sensor histidine kinase CKI1

Název česky Dynamika struktury a vazebná specifita přijímačové domény senzorové histidinkinázy CKI1
Autoři

PEKÁROVÁ Blanka KLUMPLER Tomáš TŘÍSKOVÁ Olga HORÁK Jakub ŽÍDEK Lukáš MAREK Jaromír DOPITOVÁ Radka HEJÁTKO Jan JANDA Lubomír

Rok publikování 2010
Druh Článek ve sborníku
Fakulta / Pracoviště MU

Přírodovědecká fakulta

Citace
www http://events.emagister.co.uk/conferences/20th_ipgsa_conference__international_plant_growth_substances_association/14212
Obor Biochemie
Klíčová slova multistep phosphorelay, crystal structure, NMR analysis, CKI1
Popis In the Arabidopsis two-component signaling, the signal is transfered from sensor histidine kinase via histidine-containing phosphotransfer proteins (AHP1-5) to nuclear response regulators. Here we show the receiver domain of histidine kinase CYTOKININ-INDEPENDENT1 (CKI1RD) interacts in vivo and in vitro with AHP2, 3 and 5 with different affinities. To unravel the molecular determinants of observed specificity, we determined crystal structure of free CKI1RD and CKI1RD in complex with magnesium ions. Dynamics of CKI1RD solution structure has been studied in details by NMR in absence or presence of magnesium ions and beryllium fluoride.
Související projekty:

Používáte starou verzi internetového prohlížeče. Doporučujeme aktualizovat Váš prohlížeč na nejnovější verzi.

Další info