Informace o publikaci

Studium vzájemných interakcí proteinů u extrémně acidofilních bakterií

Autoři

KUČERA Jiří POTĚŠIL David JANICZEK Oldřich MANDL Martin

Rok publikování 2017
Druh Konferenční abstrakty
Citace
Popis Vzájemná interakce proteinů je důležitá pro většinu funkcí v biologických systémech. Znalost proteinových interakčních sítí tak významně přispívá k pochopení nejen funkce, ale i komplexnosti těchto systémů. Jedním z možných přístupů k odhalení interakčních partnerů studovaného proteinu je využití afinitní purifikace spojené s hmotnostní spektrometrií. Pomocí tohoto přístupu byla identifikována pilotní proteinová interakční síť rusticyaninu. Tento elektronový přenašeč, se typicky nachází v extrémně kyselém prostředí sulfidových minerálů jako výsledek intenzivní mikrobiální aktivity. Rusticyanin produkují acidofilní chemolitotrofní bakterie rodu Acidithiobacillus, které jsou schopny oxidovat minerály obsahující síru a železo, jako je nejrozšířenější pyrit či chalkopyrit. Tato jejich vlastnost se uplatňuje nejen při spontánních biogeochemických pochodech v přírodním prostředí, ale také v těžebním průmyslu při biotechnologické extrakci vzácných kovů, jako je zlato anebo měď. Předběžné výsledky odhalily široké spektrum proteinů, které potvrdily předchozí experimentální nálezy a tím i předpokládanou funkci rusticyaninu u těchto bakterií, ale též naznačily potenciálně další funkce tohoto proteinu v metabolismu síry, anaerobní redukci železa, transportu železa a také v rezistenci na přirozeně se vyskytující vysoké koncentrace mědi v tomto prostředí. Afinitní purifikace spojená s hmotnostní spektrometrií tak může usnadnit objasnění komplexních interakčních sítí proteinů, které mají akademický i komerční význam.
Související projekty: