Informace o projektu

Studium hydratace a flexibility enzymů pomocí pokročilých strukturních a biofyzikálních metod

Logo poskytovatele
Kód projektu
GA17-24321S
Období řešení
1/2017 - 12/2019
Investor / Programový rámec / typ projektu
Grantová agentura ČR
Fakulta / Pracoviště MU
Přírodovědecká fakulta
Spolupracující organizace
Jihočeská univerzita v Českých Budějovicích

Komplexní pohled na struktury proteinů, solvataci, dynamiku a funkci se neustále vyvíjí a je zcela zásadní tam, kde vnitřní flexibilita proteinu úzce souvisí s enzymovou katalýzou. Hlavním cílem projektu je popsat souvislosti mezi hydratací, konformační dynamikou a katalýzou vybraných modelových enzymů. Tři modelové systémy, zahrnující halogenalkandehalogenasy DhaAwt, DhaA31, několik LinB variant s modifikovanými přístupovými tunely a také blízce příbuzná luciferasa, budou studovány pomocí metod rentgenové a neutronové krystalografie, časově rozlišené krystalografie a metody výměny vodíku za deuterium spojené s hmotnostní spektrometrií. Na základě pečlivě navržených experimentů a kombinací informací získaných z různých, ale vzájemně se doplňujících technik, budeme schopni získat (i) detailní popis konformačních změn vybraných enzymů na základě jejich interakcí se substráty, (ii) určit polohu atomů vodíku uvnitř aktivního místa enzymu a v přístupových tunelech a (iii) popsat protonační stav katalytických aminokyselin enzymů v průběhu jejich katalytického cyklu.

Publikace